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注册时间: 2019-10-09
羧基的反应氨基酸的羧基和其他羧酸一样,在一定条件下可以发生酰化、酯化、脱羧和成盐反应。与水合茚三酮反应:α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液共热,经氧化脱氨生成相应的α-酮酸,进一步脱羧形成醛,水合茚三酮被还原成还原型茚三酮,在弱酸性溶液中,还原型茚三酮、氨基酸脱下来的氨再与另一个水合茚三酮反应缩合生成蓝紫色复合物,脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。
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但氨基酸不溶或微溶于乙醇。味感:氨基酸及其衍生物具有一定的味感,如酸、甜、苦、咸等.其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲,一般来说,D-型氨基酸都具有甜味,其甜味强度高于相应的L-型氨基酸.紫外吸收特性:各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象.而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸,尤其是酪氨酸!因此,可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。
结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸.生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的.除甘氨酸外均为L-α-氨基酸(其中脯氨酸是一种L-α-亚氨基酸),其结构通式如图1(R基为可变基团):除甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子(即与α-碳原子键合的四个取代基各不相同),因此氨基酸可以有立体异构体,即可以有不同的构型(D-型与L-型两种构型)!化学性质氨基的反应:酰化反应;与亚硝酸反应;与醛反应;磺酰化反应;与DNFB反应;成盐反应.
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[6]氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收,在远紫外区(220nm)均有光吸收,在紫外区(近紫外区)(220nm~300nm)只有三种AA有光吸收能力,这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,蛋白质一般都含有这三种AA残基,所以其大光吸收在大约280nm波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量!
氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质.作用氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量!济南裕才化工有限公司经销批发的化工产品畅销消费者市场,在消费者当中享有较高的地位,公司与多家零售商和代理商建立了长期稳定的合作关系!济南裕才化工有限公司经销的化工产品品种齐全、价格合理。济南裕才化工有限公司实力雄厚,重信用、守合同、保证产品质量,以多品种经营特色和薄利多销的原则,赢得了广大客户的信任!
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等电点:如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性,我们把这个PH值称为氨基酸的等电点:PI。PI是氨基酸的重要常数之一,它的意义在于,物质在PI处的溶解度*小,是分离纯化物质的重要手段。等电点的计算:对于所有的R基团不解离的氨基酸而言(即解离只发生在α-羧基和α-氨基上),计算起来非常简单:PI=(PK1’ PK2’)/2若是碰到R基团也解离的,氨基酸就有了多级解离,这个公式就不好用了,比如Lys、Glu、Cys等。
aa Cys Asp Glu Lys His ArgPK’α-羧基 1。71 2。69 2。19 2。18 1。82 2。19PK’α-氨基 8。33 9。82 9。67 8。95 9。17 9。04PK’-R-基团 10。78(-SH) 3。
86(β-COOH) 4。25(γ- COOH) 10。53(ε-NH2) 6(咪唑基) 12。48(胍基)在这种情况下可以按下面的步骤来计算: 由PK’值判断解离顺序,总是PK1’
按照解离顺序正确写出解离方程式:简式,注意解离基团的正确写法。
找出呈电中性的物质,其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点:PI=(PK左’ PK右’)/2以Lys为例:在黑板上用简式演示
等电点的测定:等电聚焦法:这是一种特殊的电泳,其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液,然后将氨基酸点样,只要该处的PH与氨基酸的PI不同,则氨基酸就会带电,PH值>PI时,aa带-电;PH值
等电点沉淀
所有的氨基酸均为两性物质,亦即它们至少含有一个酸性基(carboxyl)及一个碱性基(α-amino)。
这些可游离的团基在pH变化时,因释出或接受质子而可充当弱酸或弱碱,其离子化特性与其它物质一样遵守Henderson-Hasselbalch方程式:
pH = pKa log10 [未质子化的形式(碱)] / [已质子化的形式(酸)]
即
pH = pKa log [A-] / [HA]
氨基酸可以三种形式存在,即正电荷(cation)、两性离子(zwitterion)或双极性离子(dipolar ion)及负电荷(anion)等三种,若在酸性溶液中带正电荷,则在碱性溶液中带负电荷。
若氨基酸在某一pH值下其净电荷为0,且在电场中不移动时,称此pH值为它的pI值(等电点)。因为净电荷为零,净电斥力不存在的缘故,大部份蛋白质於等电点的pH值下,其溶解度*小。相反的,当溶液的pH值低於或高於pI,所有蛋白质分子所带净电荷必为同号,彼此之间有相斥力,不会凝结。
所以,将pH调到等电点的大小,则大部份的蛋白质将会沉淀,这种现象可以应用於估算某蛋白质的等电点。
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