这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色！化学结构分类脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸杂环氨基酸：组氨酸、脯氨酸、吡咯酪氨酸杂环亚氨基酸：脯氨酸非极性氨基酸（疏水氨基酸）共8种：丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）共14种：极性不带电荷（中性氨基酸）：甘氨酸（Gly）；丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）；硒半胱氨酸（Sec）；吡咯赖氨酸（Pyl）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸（Lys）；精氨酸（Arg）；组氨酸（His）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸（Asp）；谷氨酸（Glu）!

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　　[6]氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用!20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统!苯丙AA大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量！

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　　但氨基酸不溶或微溶于乙醇!味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等!其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关！从立体结构上讲，一般来说，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L-型氨基酸。紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力！但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象!而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸!因此，可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量!

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　　物理性质氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多！α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感.谷氨酸单钠和甘氨酸是用量大的鲜味调味料.氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或等有机溶剂！氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0。045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶！

　　氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH!羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团！与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-！氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。